[صفحه اصلی ]   [Archive] [ English ]  
:: صفحه اصلي :: درباره نشريه :: آخرين شماره :: تمام شماره‌ها :: جستجو :: ثبت نام :: ارسال مقاله :: تماس با ما ::
.
بخش‌های اصلی
صفحه اصلی::
اطلاعات نشریه::
برای نویسندگان::
آرشیو مجله و مقالات::
برای داوران::
ثبت نام و اشتراک::
تماس با ما::
تسهیلات پایگاه::
::
جستجو در پایگاه

جستجوی پیشرفته
..
دریافت اطلاعات پایگاه
نشانی پست الکترونیک خود را برای دریافت اطلاعات و اخبار پایگاه، در کادر زیر وارد کنید.
..
IFRAME

..
:: دوره 14، شماره 4 - ( زمستان 1398 ) ::
جلد 14 شماره 4 صفحات 102-89 برگشت به فهرست نسخه ها
اثر زمان فرآیند بر ویژگی‌های عملکردی و آنتی‌اکسیدانی پروتئین هیدرولیزشده کینوآ با آلکالاز و پانکراتین
یوسف صادقیان امین ، علی رضا صادقی ماهونک* ، محمد قربانی ، مهران اعلمی ، حمید رضا جوشقانی
دانشکده صنایع غذایی، دانشگاه علوم کشاورزی و منابع طبیعی گرگان ، sadeghiaz@gau.ac.ir
چکیده:   (3651 مشاهده)
سابقه و هدف: سالیان زیادی است که برای کاهش اکسیداسیون لیپیدها و افزایش ماندگاری محصولات غذایی از آنتی ­اکسیدان­ ها استفاده می ­شود. اما باتوجه به معایب کاربردی و محدودیت های قانونی از نقطه نظر ایمنی آنتی­ اکسیدان­ ها و شلاته­ کننده­ های سنتزی، محققین به ­دنبال استفاده از آنتی ­اکسیدان­ های از منابع طبیعی هستند. هدف این تحقیق، بررسی اثر هیدرولیز آنزیمی پروتئین کینوآ بر ویژگی­های عملکردی و آنتی­ اکسیدانی پپتیدهای حاصل بود.
مواد و روشها: در این مطالعه، اثر فرآیند هیدرولیز آنزیمی پروتئین کینوآ با آنزیم ­های آلکالاز و پانکراتین بر درجه هیدرولیز، حلالیت، امولسیون­ کنندگی، کف­ کنندگی، شاخص ­های آنتی­ اکسیدانی شامل مهار رادیکال آزاد DPPH، مهار رادیکال هیدروکسیل، قدرت احیاءکنندگی، مهار رادیکال ABTS، ظرفیت آنتی­اکسیدانی معادل ترولوکس (TEAC)، و شلاته­ کنندگی یون­ های آهن و مس مورد بررسی قرار گرفت.
یافتهها: نتایج نشان دادند که هیدرولیز آنزیمی موجب افزایش قابل توجه حلالیت، فعالیت امولسیون­ کنندگی و کف­ کنندگی به­ ویژه در شرایط اسیدی می­ گردد. همچنین پس از هیدرولیز آنزیمی، مهار رادیکال آزاد DPPH (از 85/16 به 04/56%)، مهار رادیکال هیدروکسیل (از 31/26 به 91/63%)، قدرت احیاءکنندگی (از 44/0 به 95/0 جذب در nm765)، مهار رادیکال ABTS (از 01/30 به 42/68%)، ظرفیت آنتی­ اکسیدانی معادل ترولوکس (از 73/0 به mM83/1)، شلاته­ کنندگی یون­ آهن (از 91/36 به 64/70%) و شلاته­ کنندگی یون­ مس (از 76/3 به 76/10%) در بالاترین مقدار افزایش یافت.
نتیجه گیری: نتایج حاصل از این تحقیق بیانگر اثر هیدرولیز آنزیمی بر بهبود ویژگی­های عملکردی پروتئین کینوآ و تولید هیدرولیزشده­ ها با فعالیت آنتی­ اکسیدانی بالا بود. همچنین، اثر زمان هیدرولیز و نوع آنزیم (آلکالاز و پانکراتین) بر هر یک از شاخص ­های آنتی ­اکسیدانی متفاوت بود.
واژه‌های کلیدی: آلکالاز، پانکراتین، کینوآ، ویژگی های عملکردی، هیدرولیز آنزیمی
متن کامل [PDF 749 kb]   (1697 دریافت)    
نوع مقاله: پژوهشي | موضوع مقاله: صنايع غذايي
دریافت: 1397/9/15 | پذیرش: 1398/1/18 | انتشار: 1398/10/21
فهرست منابع
1. Halliwell B. Lipid peroxidation, antioxidants and cardiovascular disease: how should we move forward? Cardiovasc Res. 2000;47(3):410-8. [DOI:10.1016/S0008-6363(00)00097-3]
2. Collins AR. Antioxidant intervention as a route to cancer prevention. Eur J Cancer. 2005;41(13):1923-30. [DOI:10.1016/j.ejca.2005.06.004]
3. Palmieri VO, Grattagliano I, Portincasa P, Palasciano G. Systemic oxidative alterations are associated with visceral adiposity and liver steatosis in patients with metabolic syndrome. J Nutr. Oxford University Press; 2006;136(12):3022-6. [DOI:10.1093/jn/136.12.3022]
4. Meisel H, FitzGerald RJ. Biofunctional peptides from milk proteins: mineral binding and cytomodulatory effects. Curr Pharm Des. c1995-; 2003;9(16):1289-96. [DOI:10.2174/1381612033454847]
5. Xie Z, Huang J, Xu X, Jin Z. Antioxidant activity of peptides isolated from alfalfa leaf protein hydrolysate. Food Chem. 2008;111(2):370-6. [DOI:10.1016/j.foodchem.2008.03.078]
6. Sarmadi BH, Ismail A. Antioxidative peptides from food proteins: a review. Peptides. 2010;31(10):1949-56. [DOI:10.1016/j.peptides.2010.06.020]
7. Moure A, Sineiro J, Domínguez H, Parajó JC. Functionality of oilseed protein products: a review. Food Res Int. 2006;39(9):945-63. [DOI:10.1016/j.foodres.2006.07.002]
8. Rajapakse N, Mendis E, Jung W-K, Je J-Y, Kim S-K. Purification of a radical scavenging peptide from fermented mussel sauce and its antioxidant properties. Food Res Int. 2005;38(2):175-82. [DOI:10.1016/j.foodres.2004.10.002]
9. James LEA. Quinoa (Chenopodium quinoa Willd.): composition, chemistry, nutritional, and functional properties. Adv Food Nutr Res. 2009;58:1-31. [DOI:10.1016/S1043-4526(09)58001-1]
10. Brinegar C, Goundan S. Isolation and characterization of chenopodin, the 11S seed storage protein of quinoa (Chenopodium quinoa). J Agric Food Chem. 1993;41(2):182-5. [DOI:10.1021/jf00026a006]
11. Vega‐Gálvez A, Miranda M, Vergara J, Uribe E, Puente L, Martínez EA. Nutrition facts and functional potential of quinoa (Chenopodium quinoa willd.), an ancient Andean grain: a review. J Sci Food Agric. 2010;90(15):2541-7. [DOI:10.1002/jsfa.4158]
12. Bhargava A, Shukla S, Ohri D. Chenopodium quinoa-an Indian perspective. Ind Crops Prod. Elsevier; 2006;23(1):73-87. [DOI:10.1016/j.indcrop.2005.04.002]
13. Details S, Date M, Кант И, Williams P, Phillips G, Berg JL, et al. Zeta Potential Report. Measurement [Internet]. 2010;14(2):2-6. Available from: http://doi.wiley.com/10.1111/j.1365-2621.2002.tb11370.x
14. Aluko RE, Monu E. Functional and bioactive properties of quinoa seed protein hydrolysates. J Food Sci. 2003;68(4):1254-8. [DOI:10.1111/j.1365-2621.2003.tb09635.x]
15. Chen L, Chen J, Ren J, Zhao M. Modifications of soy protein isolates using combined extrusion pre-treatment and controlled enzymatic hydrolysis for improved emulsifying properties. Food Hydrocoll. 2011;25(5):887-97. [DOI:10.1016/j.foodhyd.2010.08.013]
16. Bradford MM. A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding. Anal Biochem. 1976;72(1):248-54. [DOI:10.1016/0003-2697(76)90527-3]
17. Jamdar SN, Rajalakshmi V, Pednekar MD, Juan F, Yardi V, Sharma A. Influence of degree of hydrolysis on functional properties, antioxidant activity and ACE inhibitory activity of peanut protein hydrolysate. Food Chem. 2010;121(1):178-84. [DOI:10.1016/j.foodchem.2009.12.027]
18. Klompong V, Benjakul S, Kantachote D, Shahidi F. Antioxidative activity and functional properties of protein hydrolysate of yellow stripe trevally (Selaroides leptolepis) as influenced by the degree of hydrolysis and enzyme type. Food Chem. 2007;102(4):1317-27. [DOI:10.1016/j.foodchem.2006.07.016]
19. Wu H-C, Chen H-M, Shiau C-Y. Free amino acids and peptides as related to antioxidant properties in protein hydrolysates of mackerel (Scomber austriasicus). Food Res Int. 2003;36(9):949-57. [DOI:10.1016/S0963-9969(03)00104-2]
20. You L, Zhao M, Regenstein JM, Ren J. Changes in the antioxidant activity of loach (Misgurnus anguillicaudatus) protein hydrolysates during a simulated gastrointestinal digestion. Food Chem. 2010;120(3):810-6. [DOI:10.1016/j.foodchem.2009.11.018]
21. Ahmadi F, Kadivar M, Shahedi M. Antioxidant activity of Kelussia odoratissima Mozaff. in model and food systems. Food Chem. 2007;105(1):57-64. [DOI:10.1016/j.foodchem.2007.03.056]
22. Kim JW, Minamikawa T. Hydroxyl radical-scavenging effects of spices and scavengers from brown mustard (Brassica nigra). Biosci Biotechnol Biochem. 1997;61(1):118-23. [DOI:10.1271/bbb.61.118]
23. Kong B, Xiong YL. Antioxidant activity of zein hydrolysates in a liposome system and the possible mode of action. J Agric Food Chem. 2006;54(16):6059-68. [DOI:10.1021/jf060632q]
24. You L, Zhao M, Cui C, Zhao H, Yang B. Effect of degree of hydrolysis on the antioxidant activity of loach (Misgurnus anguillicaudatus) protein hydrolysates. Innov food Sci Emerg Technol. 2009;10(2):235-40. [DOI:10.1016/j.ifset.2008.08.007]
25. Tsumura K, Saito T, Tsuge K, Ashida H, Kugimiya W, Inouye K. Functional properties of soy protein hydrolysates obtained by selective proteolysis. LWT-Food Sci Technol. 2005;38(3):255-61. [DOI:10.1016/j.lwt.2004.06.007]
26. Elsohaimy S.A, Refaay T, Zaytoun M.A.M, physicochemical and functional properties of quinoa protein isolate. Annals of Agr. Sci. 2015;60(2):297-305. [DOI:10.1016/j.aoas.2015.10.007]
27. Jayasena V, Chih HJ, Nasar-Abbas S.M. Functional properties of sweet lupin protein isolated and tested at various pH levels. Research Journal of Agriculture and Biological Sciences 2010; 6 (2), 130-137.
28. Mahajan A, Dua S. Salts and pH induced changes in functional properties of Amaranth (Amaranthus tricolor L.) seed meal. Cereal Chemistry, 2002; 79 (6), 834-837. [DOI:10.1094/CCHEM.2002.79.6.834]
29. Ambigaipalan P, Al-Khalifa AS, Shahidi F. Antioxidant and angiotensin I converting enzyme (ACE) inhibitory activities of date seed protein hydrolysates prepared using Alcalase, Flavourzyme and Thermolysin. J Funct Foods. 2015;18:1125-37. [DOI:10.1016/j.jff.2015.01.021]
30. Chen H-M, Muramoto K, Yamauchi F, Fujimoto K, Nokihara K. Antioxidative properties of histidine-containing peptides designed from peptide fragments found in the digests of a soybean protein. J Agric Food Chem. 1998;46(1):49-53. [DOI:10.1021/jf970649w]
31. Pihlanto A. Antioxidative peptides derived from milk proteins. Int Dairy J. 2006;16(11):1306-14. [DOI:10.1016/j.idairyj.2006.06.005]
32. Liu Q, Kong B, Xiong YL, Xia X. Antioxidant activity and functional properties of porcine plasma protein hydrolysate as influenced by the degree of hydrolysis. Food Chem. 2010;118(2):403-10. [DOI:10.1016/j.foodchem.2009.05.013]
33. Luo Y, Pan K, Zhong Q. Physical, chemical and biochemical properties of casein hydrolyzed by three proteases: partial characterizations. Food Chem. 2014;155:146-54. [DOI:10.1016/j.foodchem.2014.01.048]
34. Zhu L, Chen J, Tang X, Xiong YL. Reducing, radical scavenging, and chelation properties of in vitro digests of alcalase-treated zein hydrolysate. J Agric Food Chem. 2008;56(8):2714-21. [DOI:10.1021/jf703697e]
35. Li X, Deng J, Shen S, Li T, Yuan M, Yang R, et al. Antioxidant activities and functional properties of enzymatic protein hydrolysates from defatted Camellia oleifera seed cake. J Food Sci Technol. 2015;52(9):5681-90. [DOI:10.1007/s13197-014-1693-z]
ارسال پیام به نویسنده مسئول

ارسال نظر درباره این مقاله
نام کاربری یا پست الکترونیک شما:

CAPTCHA


XML   English Abstract   Print


Download citation:
BibTeX | RIS | EndNote | Medlars | ProCite | Reference Manager | RefWorks
Send citation to:

Sadeghian Amin Y, Sadeghi Mahoonak A, Ghorbani M, Alami M, Joshaghani H. Processing Time Effects on Functional and Antioxidant Properties of the Quinoa Proteins Hydrolyzed with Alcalase and Pancreatin. Iranian J Nutr Sci Food Technol 2020; 14 (4) :89-102
URL: http://nsft.sbmu.ac.ir/article-1-2751-fa.html

صادقیان امین یوسف، صادقی ماهونک علی رضا، قربانی محمد، اعلمی مهران، جوشقانی حمید رضا. اثر زمان فرآیند بر ویژگی‌های عملکردی و آنتی‌اکسیدانی پروتئین هیدرولیزشده کینوآ با آلکالاز و پانکراتین. علوم تغذیه و صنایع غذایی ایران. 1398; 14 (4) :89-102

URL: http://nsft.sbmu.ac.ir/article-1-2751-fa.html



بازنشر اطلاعات
Creative Commons License این مقاله تحت شرایط Creative Commons Attribution-NonCommercial 4.0 International License قابل بازنشر است.
دوره 14، شماره 4 - ( زمستان 1398 ) برگشت به فهرست نسخه ها
Iranian Journal of  Nutrition Sciences and Food  Technology
Persian site map - English site map - Created in 0.05 seconds with 39 queries by YEKTAWEB 4645