fa تثبیت آنزیم اینولیناز حاصل از آسپرژیلوس نایجر بر روی نانوپپتیدهای مغناطیسی هیدرولیزات گلوتنی گندم با هدف تولید شربت پرفروکتوز صنايع غذايي Food Science پژوهشي Research <p dir="RTL"><span style="font-family:b titr;">سابقه و هدف:</span> <span style="font-family:b nazanin;"><span style="font-size:11.0pt;">آنزیم اینولیناز آسپرژیلوس نایجر هیدرولیز کننده اینولین بوده و در تهیه شربت پرفروکتوز مورد استفاده قرار می‌گیرد. در این تحقیق، آنزیم اینولیناز از طریق ایجاد پیوند کووالانسی بر روی نانوذرات مغناطیسی هیدرولیزات گلوتنی گندم تثبیت گردید. این روش تثبیت، از نظر افزایش انتقال جرم بدلیل کاهش اندازه ذرات و افزایش سطح و در نتیجه بازدهی بیشتر فرآورده نهایی همچنین، بازیابی آنزیم تثبیت شده توسط میدان مغناطیسی از محیط واکنش و امکان استفاده مجدد از آنزیم دارای اهمیت است.</span></span><span style="font-family:b nazanin;"><span style="font-size:11.0pt;"></span></span><br> <span style="font-family:b titr;">مواد و روش</span><span dir="LTR"><span style="font-size:9.0pt;">‌</span></span><span style="font-family:b titr;">ها:</span> <span style="font-family:b nazanin;"><span style="font-size:11.0pt;">در ابتدا نانوپپتیدهای هیدرولیزات گلوتنی با روش حلال زدایی و نانوذرات مغناطیسی </span></span><span dir="LTR"><span style="font-size:9.0pt;">Fe₃O₄</span></span> <span style="font-family:b nazanin;"><span style="font-size:11.0pt;">به روش هم رسوبی تهیه شدند. سپس سطح نانوذرات مغناطیسی توسط نانوپپتیدهای تهیه شده پوشش داده شد و آنزیم اینولیناز از طریق پیوند کووالانسی بروی آن تثبیت گردید. ویژگی‌های ساختاری و عملکردی نانوذرات تهیه شده و آنزیم تثبیت شده با استفاده از روش‌های اسپکتروفتومتری در ناحیه </span></span><span dir="LTR"><span style="font-size:9.0pt;">&nbsp;UV/VIS</span></span><span style="font-family:b nazanin;"><span style="font-size:11.0pt;">و</span></span> <span style="font-family:b nazanin;"><span style="font-size:11.0pt;">میکروسکوپ الکترونی روبشی گسیل میدانی تعیین گردید.</span></span><br> <span style="font-family:b titr;">یافته</span><span dir="LTR"><span style="font-size:9.0pt;">‌</span></span><span style="font-family:b titr;">ها</span><span dir="LTR"><span style="font-size:9.0pt;">‌</span></span><span style="font-family:b titr;">:</span> <span style="font-family:b nazanin;"><span style="font-size:11.0pt;">مورفولوژی نانوذرات مغناطیسی بشکل کروی و نانوپپتیدهای گلوتنی بصورت کروی و رشته‌های کوتاه نشان داده شد. فاکتور‌های سینتیکی آنزیم تثبیت شده در مقایسه با آنزیم آزاد بهبود یافته و میزان بارگذاری آنزیم بر روی نانوپپتیدهای مغناطیسی حامل 74% محاسبه گردید. آنزیم اینولیناز تثبیت شده پس از 12 سیکل پی در پی آبکافت، 70% از فعالیت اولیه خود را حفظ نمود. نیمه عمر آنزیم تثبیت شده در دمای 60 درجه سانتی گراد در مقایسه با آنزیم آزاد حدود 5/1 برابر افزایش یافت.</span></span><span style="font-family:b nazanin;"><span style="font-size:11.0pt;"></span></span><br> <span style="font-family:b titr;">نتیجه گیری:</span> <span style="font-family:b nazanin;"><span style="font-size:11.0pt;">استفاده از نانوپپتیدهای مغناطیسی هیدرولیزات گلوتنی گندم جهت تثبیت آنزیم اینولیناز، روشی کارآمد همراه با افزایش پایداری و بهبود عملکرد آنزیم به منظور تهیه شربت پرفروکتوز می‌باشد.</span></span><span style="font-family:b nazanin;"><span style="font-size:11.0pt;"></span></span></p> <p class="ENREF" style="margin-top:6.0pt;margin-right:0cm;margin-bottom:0cm; margin-left:0cm;margin-bottom:.0001pt;text-indent:0cm;line-height:115%; mso-list:none;tab-stops:36.0pt"><b><span b="" new="" style="font-size:10.0pt;line-height: 115%;mso-ascii-font-family:" times="">Background and Objectives: </span></b><span and="" aspergillus="" b="" by="" class="ENREF" covalently="" due="" enzyme="" field="" for="" from="" fructose="" gluten="" high="" higher="" hydrolysates.="" hydrolysis="" immobilization="" immobilized="" in="" increase="" increases="" inulin="" inulinase="" is="" magnetic="" mass="" materials="" medium="" method="" methods:="" new="" of="" on="" p="" particle="" preparation.="" reaction="" recovery="" reduction="" reusability="" size="" span="" study="" style="font-size:10.0pt;line-height:115%;mso-ascii-font-family:" syrup="" the="" this="" times="" to="" transfer="" used="" was="" wheat="">Firstly,</span><span b="" mso-hansi-font-family:="" new="" style="font-size:10.0pt;line-height:115%;mso-ascii-font-family:" times=""> nanopeptides from wheat gluten hydrolysates were prepared by desolvation method and Fe₃O₄magnetic nanoparticles were prepared by co-precipitation method. Afterwards, the surface of magnetic nanopeptides were coated with prepared nanopeptides and inulinase was immobilized on prepared magnetic nanopeptides by</span><span class="shorttext"><span b="" new="" style="font-size:10.0pt;line-height:115%;mso-ascii-font-family: " times=""> covalent bonding.</span></span><span b="" mso-bidi-language:="" new="" style="font-size:10.0pt;line-height:115%; mso-ascii-font-family:" times=""> The structural and functional characteristics of prepared nanoparticles and immobilized enzyme were determined by using </span><span class="shorttext"><span style=&quot;font-size:10.0pt;line-height:115%;mso-ascii-font-family:&quot; times=&quot;&quot; new=&quot;&quot; roman&quot;;=&quot;&quot; mso-ascii-theme-font:major-bidi;mso-hansi-font-family:&quot;times=&quot;&quot; mso-hansi-theme-font:major-bidi;mso-bidi-font-family:&quot;b=&quot;&quot; nazanin&quot;&quot;=&quot;&quot;>spectrophotometry</span><span b="" mso-hansi-font-family:="" new="" style="font-size:10.0pt;line-height:115%;mso-ascii-font-family:" times=""> in UV / VIS region and field emission scanning electron microscope methods. </span></p> <p class="ENREF" style="margin-top:6.0pt;margin-right:0cm;margin-bottom:0cm; margin-left:0cm;margin-bottom:.0001pt;text-indent:0cm;line-height:115%; mso-list:none;tab-stops:0cm"><b><span b="" new="" style="font-size:10.0pt;line-height:115%; mso-ascii-font-family:" times="">Results: </span></b><span style="font-size: 10.0pt;line-height:115%">The morphology of magnetic nanoparticles</span><span b="" mso-hansi-font-family:="" new="" style="font-size:10.0pt;line-height:115%;mso-ascii-font-family:" times=""> were shown spherical also gluten peptides were spherical with short fibers.</span><span b="" new="" style="font-size:10.0pt;line-height: 115%;mso-ascii-font-family:" times=""> </span><span b="" mso-ascii-theme-font:="" mso-bidi-language:="" new="" style="font-size:10.0pt; line-height:115%;mso-ascii-font-family:" times="">Kinetic parameters of immobilized enzyme, compared with the free enzyme, were improved and the enzyme loading on magnetic nanopeptides was calculated (7.5 mg Enzyme / g Support) 74% . Immobilize enzyme preserved 69.9% of their initial activity after 12 cycles of hydrolysis.</span><span b="" mso-ascii-theme-font:="" new="" style="font-size: 10.0pt;line-height:115%;mso-ascii-font-family:" times=""> </span><span b="" mso-ascii-theme-font:="" mso-bidi-language:="" new="" style="font-size:10.0pt; line-height:115%;mso-ascii-font-family:" times="">Half-Life of immobilized enzyme at 60 &deg; C compared to the free enzyme was increased about 1.5 times. </span></p> <p class="ENREF" style="margin-top:6.0pt;margin-right:0cm;margin-bottom:0cm; margin-left:0cm;margin-bottom:.0001pt;text-indent:0cm;line-height:115%; mso-list:none;tab-stops:36.0pt"><b><span b="" new="" style="font-size:10.0pt;line-height: 115%;mso-ascii-font-family:" times="">Conclusion:</span></b><span b="" mso-ascii-theme-font:="" mso-bidi-language:="" new="" style="font-size: 10.0pt;line-height:115%;mso-ascii-font-family:" times=""> The use of magnetic nanopeptides of wheat gluten hydrolysates for immobilization of the inulinase is an efficient method </span><span class="alt-edited"><span b="" new="" style="font-size:10.0pt;line-height:115%;mso-ascii-font-family: " times="">along with the increase in </span></span><span b="" mso-bidi-language:="" new="" style="font-size:10.0pt;line-height:115%; mso-ascii-font-family:" times="">stability and </span><span b="" new="" style="font-size:10.0pt;line-height:115%; mso-ascii-font-family:" times="">improvement in enzyme performance for high fructose syrup production.</span><span b="" mso-bidi-language:="" new="" style="font-size:10.0pt;line-height: 115%;mso-ascii-font-family:" times=""></span></p> <p></p> نانوپپتیدها, آنزیم اینولیناز, تثبیت کووالانسی, هیدرولیزات گلوتن گندم, نانوذرات مغناطیسی Nanopeptides, Inulinase, Covalent immobilization, Wheat gluten hydrolysates, Magnetic nanoparticles 103 110 http://nsft.sbmu.ac.ir/browse.php?a_code=A-10-2232-1&slc_lang=fa&sid=1 A Mahmoudi آسیه محمودی asi90.mahmoudi@gmail.com 11500319475328460017073 11500319475328460017073 No IROST سازمان پژوهش های علمی و صنعتی ایران- پژوهشکده فنآوری های شیمیایی H Torabizadeh هما ترابی زاده htoraby@alumni.ut.ac.ir 11500319475328460017074 11500319475328460017074 Yes IROST سازمان پژوهش های علمی و صنعتی ایران